Las proteínas son macromoléculas que desempeñan un papel fundamental para la vida, son las biomoléculas más diversas y versátiles. Están formadas por cadenas lineales de aminoácidos, éstos funcionan como «bloques de construcción», existen 20 aminoácidos esenciales.
Ahora, investigadores del Instituto de Biotecnología y de Biomedicina de la Universidad Autónoma de Barcelona (IBB-UAB) han generado 4 péptidos (moléculas más pequeñas que las proteínas, formadas por menos de 100 aminoácidos) capaces de autoensamblarse de manera controlada para formar nanomateriales.
La investigación, publicada en la revista ACS Nano, fue realizada por Salvador Ventura, Marta Díaz y Susanna Navarro (IBB-UAB) y ha contado con la colaboración de Isabel Fuentes y Francisco Tejedor (Instituto de Ciencia de los Materiales de Barcelona , ICMAB-CSIC).
Las nuevas moléculas están formadas por una cadena de 7 aminoácidos, cada una de sólo dos tipos diferentes de aminoácidos, lo que agiliza y abarata significativamente los procesos de creación de estas estructuras sintéticas funcionales, para fabricar nanomateriales de aplicación en biomedicina y nanotecnología .
En los organismos vivos, las fibras amiloides son agregados proteicos estables y ordenados, pero en determinadas circunstancias son capaces de ensamblarse para formar hebras insolubles y resistentes, asociadas a diversas enfermedades, como el alzheimer.
En biotecnología, generar estructuras amiloides sintéticas funcionales basados en cómo se crean de manera natural no es nuevo. El ensamblaje de proteínas en fibras estables permite generar arquitecturas supramoleculares que ninguna proteína aislada no puede alcanzar y que se usan como nanoconductores, estructuras fotovoltaicas, biosensores o catalizadores.
Muy recientemente se han imitado secuencias de proteínas priónicas (Los priones son los agentes causantes de un grupo de patologías neurodegenerativas letales características de mamíferos, también conocidas como encefalopatías espongiformes transmisibles) para formar nanomateriales. El interés de estas secuencias radica en que se ensamblan de manera más lenta y controlada, formando nanoestructuras muy ordenadas y no tóxicas. Pero al ser secuencias muy largas, de más de 150 aminoácidos, resultan muy difíciles y caras de sintetizar.
«Con nuestro trabajo hemos demostrado que con un diseño adecuado el tamaño de las secuencias priónicas sintéticas se puede reducir hasta sólo 7 aminoácidos, conservando las mismas propiedades. Los 4 péptidos que hemos fabricado son las estructuras más cortas de este tipo alcanzadas hasta ahora y capaces de formar ensamblajes fibrilares estables», explica Salvador Ventura, investigador del IBB y del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la UAB.
En su investigación, han comprobado la estabilidad y funcionalidad de los cuatro péptidos fabricados. Han construido uno de los nanomateriales de carácter biológico más resistentes a la degradación descritos hasta ahora, unos nanocables recubiertos con plata que podrían actuar como nanoconductors eléctricos y unas minienzimas fibrilares capaces de catalizar la formación de nanomateriales orgánicos.
Las aplicaciones de las nuevas moléculas son múltiples, pero los investigadores quieren centrarse en «la generación de nanoconductors eléctricos, y aprovechar nuestro conocimiento de la estructura amiloide para generar fibras sintéticas que puedan catalizar nuevas reacciones químicas. El objetivo final sería generar materiales híbridos peptídicos-inorgánicos que puedan hacer reacciones complejas, como las que hacen, por ejemplo, los fotosistemas de las plantas», indica el investigador.
Para generar los nuevos péptidos, los investigadores del IBB se han basado en unas secuencias específicas de las proteínas priónicas, llamadas regiones de priones (PrDs). «Hemos estudiado qué aminoácidos son más frecuentes y cómo están distribuidos en estas regiones, demostrando que sólo con cuatro tipos de aminoácidos diferentes distribuidos de manera específica y combinados siempre con un mismo quinto tipo, es suficiente para tener el código completo que permite formar fibras priónicas sintéticas. De hecho, cada uno de los heptapéptidos diseñados (mini-PrDs) consta sólo de dos tipos diferentes de aminoácidos «, señala Salvador Ventura.
El trabajo demuestra la capacidad que tienen los mini-PRDS para formar nanoestructuras muy ordenadas, algo que se pensaba era imposible, debido a la gran presencia de aminoácidos polares. Los péptidos conseguidos son más polares que ningún otro de tamaño similar utilizado hasta ahora para formar amiloides sintéticos, lo que permite, por ejemplo, que funcionen en las mismas condiciones que las enzimas naturales.
Con este estudio, los investigadores del grupo de Plegamiento de Proteínas y Enfermedades Conformacionales del IBB que dirige Salvador Ventura, se abre una nueva línea de investigación, centrada en el diseño de nanomateriales. «Durante mucho tiempo hemos estado trabajando para elaborar estrategias que eviten este fenómeno en enfermedades neurodegenerativas. Este conocimiento nos ha permitido poder llegar a diseñar las nuevas moléculas que proponemos ahora para fabricar nuevos nanomateriales», concluye Ventura.
La UNAM además de ser una de las mejores instituciones de educación superior del continente se ha distinguido también por formar lazos académicos con otros países, como muestra de ello el próximo martes 19 de junio a las 11:00 hrs. en el auditorio Leopoldo Zea del Centro de Investigaciones sobre América Latina y el Caribe (CIALC) el exmo. Sr. José Vladimir Crespo Fernández, embajador de Bolivia en México hará entrega de la Biblioteca del Bicentenario de Bolivia como donación para la Biblioteca Simón Bolívar de la entidad.
